催化三聯體 | 水果好營養
![催化三聯體](https://i.imgur.com/Dp6k9gg.jpg)
...一般是酸-鹼-親核三聯體。殘基會形成一個電荷中繼網絡,以極化和活化親核試劑,來進攻受質形成共價中間體,然後中間體水解,再生出遊離的酶。親核試劑大多是絲胺酸 ...
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催化三聯體,又稱催化金三角,通常指在水解酶和轉移酶的活性位點中心同時作用的三個胺基酸殘基(如蛋白酶、醯胺酶、酯酶、醯基轉移酶、脂酶和β-內醯胺酶)。用於共價催化的親核殘基一般是酸-鹼-親核三聯體[1][2]。殘基會形成一個電荷中繼網絡,以極化和活化親核試劑,來進攻受質形成共價中間體,然後中間體水解,再生出遊離的酶。親核試劑大多是絲胺酸或半胱胺酸,也有少量是蘇胺酸。
因為酶會摺疊成複雜的三維結構,催化三聯體的殘基可能在其所在的胺基酸序列(一級結構)中離得很遠,但最後它們將會摺疊到一起。
雖然在功能上(甚至是三聯體中的親核體)進化趨異,催化三聯體卻是趨同進化的最好案例。對催化的化學約束使得至少23個獨立的蛋白質超家族進化出了相同的催化方法[2]。生物化學中,研究得最透徹之一的就是這些反應的作用機理[3][4]。
早在20世紀30年代,就有人最早研究出了胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的結構[5]。20世紀50年代,胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶所含三聯體中的絲胺酸被確認為親核體(通過二異丙基氟磷酸鹽的轉變)[6]。20世紀60年代,對其他蛋白酶定序後發現了一系列的相關結構[7][8][9],現在稱之為S1家族。同時,在木瓜和枯草桿菌蛋白酶的結構中也發現了類似的三聯體,而它們在進化中毫不相干。20世紀60年代末,「電荷中繼」機制提出,解釋了親核體如何被其他三聯體成分所活化[10]。70和80年代,隨著X射線晶體學測定了越來越多的蛋白質結構,發現了同源(如TEV蛋白酶)和非同源但類似(例如木瓜蛋白酶)的三聯體[11][12][13]。20世紀90年代和2010年代,MEROPS分類系統開始將蛋白酶分類為結構相關的酶超家族,從而作為三聯體在20個超家族趨同進化的一個資料庫[14][15]。使得這麼多酶家族歸於同一三聯體形狀的進化化學約束條件於2010年代開始研究[2]。在催化三聯體的電荷中繼及共價催化機制上的大量工作使其...
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